Investigadores del Instituto Weizmann de Ciencias han descubierto que fragmentos estructurales de células humanas — proteasomas son capaces de producir antibióticos naturales de partes de proteínas dañadas.
Durante mucho tiempo se creyó que la función clave de los proteasomas era descomponer las proteínas dañadas y transferir sus componentes a los linfocitos T para potenciar la respuesta inmunitaria a bacterias peligrosas. Sin embargo, los investigadores han descubierto que, entre otras cosas, los proteasomas son capaces de detectar bacterias peligrosas en las células y desarrollar mecanismos de defensa para impedir su desarrollo y propagación.
Los investigadores señalan que los proteasomas son capaces de producir los llamados «péptidos de defensa» a partir de fragmentos de proteínas que rompen las membranas bacterianas y detener procesos infecciosos incluso antes de que el sistema inmunitario empiece a responder. Los proteasomas se encuentran en todas las células del cuerpo humano y descomponen las proteínas viejas o dañadas, lo que permite reutilizar sus componentes estructurales. Cuando una célula se infecta, los proteasomas sufren una transformación y empiezan no sólo a descomponer proteínas, sino también a crear péptidos antibacterianos que atraviesan las membranas de las células bacterianas.
En sus experimentos, los investigadores forzaron al proteasoma de células humanas a enfrentarse a la bacteria Salmonella. El proteasoma liberó péptidos diminutos que detuvieron el crecimiento de la Salmonella. Utilizando la tecnología de análisis por espectrometría de masas de los productos del proteasoma, los investigadores descubrieron que, de los más de 50.000 péptidos secretados por el proteasoma, más de mil tenían el tamaño y la composición química necesarios para combatir microbios peligrosos.
Los científicos seleccionaron los 10 péptidos más prometedores para probarlos contra bacterias — Escherichia coli (E. coli), Pseudomonas aeruginosa, Micrococcus luteus (Micrococcus pneumoniae) y Micrococcus pneumoniae (Micrococcus pneumoniae)) y otras, la mayoría de las cuales eran vulnerables a los nuevos péptidos. Al mismo tiempo, los péptidos no demostraron efectos tóxicos sobre las células.
Los investigadores prestaron especial atención a un péptido derivado de la proteína PPP1CB, asociada a la regulación de la fosfatasa
— enzimas de la clase de las hidrolasas que catalizan la hidrólisis de ésteres de ácido fosfórico en los organismos vivos. En condiciones de laboratorio, esta enzima no sólo destruyó todas las bacterias peligrosas, sino que también redujo el número de bacterias en ratones infectados e incluso aumentó la supervivencia de los ratones con sepsis en comparación con los protocolos estándar de tratamiento antibiótico
La resistencia de una serie de bacterias peligrosas a los antibióticos sigue siendo uno de los principales retos a los que se enfrenta el sistema sanitario moderno. La mayor adaptación de las bacterias causantes de infecciones tan peligrosas como las del tracto urinario, la neumonía y la sepsis a los antibióticos disponibles las hace aún más peligrosas.
Según un informe del Servicio Nacional de Salud del Reino Unido, cada año mueren 7.600 personas debido a la resistencia a los antibióticos de bacterias peligrosas. A nivel mundial, estas cifras ascienden a más de un millón de muertes anuales y siguen aumentando.
Dado que estos péptidos antimicrobianos proceden de nuestras propias células, esto también supone una ventaja en términos de seguridad. Los medicamentos derivados de ellos tienen menos probabilidades de provocar reacciones inmunitarias nocivas. Daniel Davies, inmunólogo del Imperial College de Londres, señala que los nuevos péptidos aún deben someterse a una serie de pruebas antes de que puedan suponer un gran avance en la creación de una nueva generación de antibióticos.
Los resultados del estudio se publicaron en la revista Nature
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